Kiedy enzymy działają optymalnie, a kiedy wręcz przeciwnie?

Enzymy nie zawsze są skuteczne i nie zawsze działają w sposób optymalny. Wpływ na to mają określone warunki i otoczenie. Na przykład temperatura. Enzymy aktywne w ludzkim organizmie pracują najwydajniej w temperaturze ciała, czyli mniej więcej w przedziale 36,5 do ponad 40 stopni Celsjusza. Przy temperaturze 40 stopni Celsjusza pracują jak oszalałe: jeśli dojdzie do kryzysu, wówczas organizm podnosi swoją temperaturę przy pomocy enzymów, jednocześnie zwiększając aktywność enzymów odpowiedzialnych za zwalczanie sytuacji kryzysowej. Jeśli jednak temperatura wciąż rośnie i nieznacznie zostaje przekroczona jej najwyższa wartość, aktywność enzymów zawodzi na całej linii. Białkowa część enzymu ścina się, zlepia się i traci swoją sprawność czynnościową. Pacjent umiera.Natomiast spadek temperatury ogranicza działanie enzymów. Dlaczego na przykład można długo przechowywać w lodówce: masło, ser mleko, przede wszystkim mięso? Gdyż ich aktywność enzymatyczna została pod wpływem zimna znacznie obniżona.Prędkość działania enzymów również jest zróżnicowana: po pierwsze zależy indywidualnie od danego rodzaju enzymów, między innymi od „warunków pracy" we właściwym środowisku. Niektóre enzymy pracują najwydajniej w kwaśnym, inne w zasadowym środowisku. Każdy enzym ma swoje optimum pH. Przy czym enzym „nastawia się" niejako na swoje najbliższe otoczenie: jeśli w jego pobliżu znajdują się duże ilości substratu, wówczas enzym się uaktywnia. To stan optymalny.Wszystko, co żywe, wraz z upływem czasu zużywa się, starzeje, czasem szybciej, innym razem z mniejszą intensywnością. Enzymy nie są wyjątkiem. Ich żywot również może trwać od kilku sekund do kilkunastu tygodni. Co się więc dzieje, gdy czas danego enzymu się skończył? Zazwyczaj nowy enzym rozbija stary, rozpuszcza go i odtransportowuje.Najróżniejsze enzymy współpracują ze sobą, utrzymując ten system w stanie idealnej równowagi: jeden enzym uaktywnia następny, ten jeszcze inny i tak dalej. Ten mechanizm drobnych kroków z jednej strony pochłania mniej energii, a z drugiej jest bezpieczniejszy niż „jednorazowa zmasowana akcja zakrojona na szeroką skalę". Naturalnie można by zapytać, dlaczego enzymy nie „pożerają" się nawzajem, a na przykład enzymy rozpuszczające białka nie ulegają autodestrukcji. Lub dlaczego tak się dzieje, że na przykład pepsyna trawi białka w pożywieniu, ale nie tyka składników budulcowych żołądka zawierających białko?Można to wyjaśnić, posługując się znacznym uproszczeniem: w organizmie, we krwi oraz prądzie chłonki pływają miliony enzymów. Są zupełnie nieszkodliwe i nieaktywne, gdyż w pewnym fragmencie łańcuchów aminokwasów są wyposażone w specjalne aminokwasy, które działają jak bezpiecznik w pistolecie i powstrzymują wszelką aktywność. Jeśli natomiast w którymś miejscu organizmu dojdzie do zaburzenia, jak np. zawału serca, i określony typ enzymów jest potrzebny, wówczas enzym wyspecjalizowany w tej funkcji odblokowuje to zabezpieczenie z innego enzymu, wzywanego w danym momencie do akcji przez ustrój. Teraz musi się on uaktywnić. Opisana metoda jest jednym z dwóch mechanizmów zabezpieczania.Enzymologia odkryła tymczasem substancje, obdarzone właściwością neutralizowania określonych enzymów. Pozwala to na bezpośrednią ingerencję w przebieg procesów przemiany materii. Najsłynniejsze lekarstwo na świecie, aspiryna może jako substancja obca wiązać się z enzymem odgrywającym ważną rolę w procesach krzepnięcia krwi oraz stanach zapalnych.Mechanizm powszechnie ten wykorzystuje się w medycynie. Między innymi podaje się aspirynę profilaktycznie przeciw zawałowi serca, leczy się nią także pacjentów po zawale oraz przede wszystkim chorych po udarach. Chodzi o to, by krew chorych z grupy ryzyka nigdy więcej nie stała się zawiesista. Nie wolno dopuścić, by płytki krwi się zlepiały i tworzyły skrzepy.

Jak odróżniać enzymy?

Każdą reakcję biochemiczną wspomaga inny enzym. Jeśli ulega on zniszczeniu lub zablokowaniu, wówczas reakcja się zacina lub zachodzi w bardzo ograniczonym zakresie. W zależności od miejsca, w którym działają, czyli wewnątrz komórki lub poza nią, rozróżniamy enzymy wewnątrz- i zewnątrzkomórkowe (wydzielnicze).Do drugiej grupy należą między innymi enzymy trawienne występujące w żołądku i jelitach oraz enzymy aktywne w osoczu krwi.Enzymy podzielono na sześć klas, według rodzaju katalizowanych reakcji. Ostatnia cyfra informuje, w którym układzie wewnętrznym enzym występuje. Ta wiedza jest raczej przeznaczona dla ekspertów.

Sześć głównych klas enzymów:

1. Oksydoreduktazy - katalizują reakcje utleniania i redukcji, odłączają zatem tlen i wodę z substancji:

- Dehydrogenazy - Oksydazy oraz oksygenazy

2. Transferazy - przenoszą określoną grupę chemiczną z jednego związku na drugi; odgrywają ważną rolę w budowie komórek

3. Hydrolazy - rozkładają złozone substancję na prostsze z jednoczesnym przyłączeniem cząsteczki wody

- Esterazy: rozrywają wiązania estrowe w tłuszczach - Glykozydazy: rozkładają cukry - Proteazy: rozszczepiają białka

4. Liazy - katalizują reakcję przyłaczania lub odszczepiania grup chemicznych do wiązań podwójnych (np. związki węgla i azotu) , bez udziału wody

5. Izomerazy - przeprowadzają reakcję przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych; przebudowują strukturę cząsteczki bez zmiany jej składu atomowego

6. Ligazy - katalizują tworzenie nowych wiązań (węgla i wodoru), biorą zatem udział w reakcjach biosyntezy substancji niezbędnych do życia organizmów żywych - Syntetazy - Ligazy DNA - Karboksylazy

Jak sensownie wykorzystać właściwości enzymów?

Z punktu widzenia „przeciętnego" człowieka, najważniejsza jest wiedza dotycząca zastosowania enzymów na określone schorzenia. Gdyż tylko wówczas substancje te mogą ujawnić w pełnej krasie wachlarz swoich możliwości.Enzymy w probówce pracują tak jak w żywym organizmie. Umożliwiają tworzenie (syntezę), przekształcanie lub rozpad niezliczone; ilości substancji. Znajdują zastosowanie w najróżniejszych dziedzinach: przy produkcji określonych środków spożywczych, w przemyśle chemicznym, a nawet wzmacniają działanie niektórych środków piorących. Enzymy są substancjami wszechstronnymi: na przykład amylazy, enzymy produkowane w śliniance, w tym przypadku uzyskiwane z grzybów, wykorzystuje się przy produkcji piwa i wódki ze zboża; natomiast w mieszankach z innymi enzymami, amylazy stosuje się w leczeniu reumatyzmu, podrażnieniach przy obrzękach jak też chorobach zwyrodnieniowych stawów oraz kręgosłupa, lub wreszcie w zapaleniach oskrzeli czy zatok przynosowych.W Niemczech „nowoczesna" konwencjonalna medycyna coraz częściej sięga po „naturalne substancje lecznicze", którymi są enzymy.

Podczas gdy obecnie w Japonii już zdecydowana większość leków bazuje na enzymach, a w USA obserwuje się coraz wyraźniejszą tendencję zmierzającą w tym właśnie kierunku, w naszym kraju spora grupa lekarzy wciąż nie wyzbyła się wątpliwości co do podawania enzymów pacjentom w zakresie podstawowego bądź uzupełniającego leczenia. Sytuacja ta daje do myślenia, zwłaszcza że jednocześnie przy właściwym dawkowaniu oraz precyzyjnym stosowaniu enzymów osiąga się zdumiewające sukcesy w profilaktyce i leczeniu zupełnie odmiennych schorzeń. Enzymy w rękach człowieka to substancje, których jedynym dostrzegalnym „minusem" jest szerokie spektrum działania. Odkrywa się coraz to nowe obszary zastosowania enzymów.